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Characterization of Domain 3 and Its α-Helical Region of the Hemolytic Lectin CEL-III Expressed as Glutathione S-Transferase-Fusion Proteins


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タイトル: Characterization of Domain 3 and Its α-Helical Region of the Hemolytic Lectin CEL-III Expressed as Glutathione S-Transferase-Fusion Proteins
著者: Hisamatau, Keigo / Unno, Hideaki / Goda, Shuichiro / Hatakeyama, Tomomitsu
発行日: 2008年 1月29日
引用: Nagasaki Symposium on Nano-Dynamics 2008 (NSND2008), pp.40-41
抄録: CEL-III is a hemolytic lectin containing two carbohydrate-binding domains (domains 1 and 2) and a β-sheet-rich domain (domain 3). In domain 3, there is a hydrophobic region containing two α-helices (H8 and H9) and a loop between them, in which alternate hydrophobic residues, especially Val residues, are present. Synthetic peptides corresponding to the loop and second α-helix (H9) showed the strongest antibacterial activity. The recombinant glutathione S-transferase (GST)-fusion proteins containing domain 3 or the α-helical region peptide formed self-oligomers, whereas mutations in the alternate Val residues in the α-helical region lead to decreased oligomerization ability of the fusion proteins. These results suggest that the α-helical region, particularly its alternate Val residues are important for its oligomerization.
記述: Nagasaki Symposium on Nano-Dynamics 2008 (NSND2008) 平成20年1月29日(火)於長崎大学 Poster Presentation
URI: http://hdl.handle.net/10069/9845
資料タイプ: Conference Paper
出現コレクション:Nagasaki Symposium on Nano-Dynamics 2008 (NSND2008)

引用URI : http://hdl.handle.net/10069/9845

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